大家好，我是小夏，我来为大家解答以上问题。端粒酶的结构功能，端粒酶的结构很多人还不知道，现在让我们一起来看看吧！
细胞是设计精巧的人体单元，每执行一项任务可能需要1到2个蛋白参与工作，但是涉及到细胞生死存亡的问题时，如染色体末端有串联的DNA和蛋白组成的蛋白复合体—端粒，它的工作机制往往牵涉到所以的蛋白组分，每一种蛋白都具有特殊的功能，只有所有的蛋白一起工作才能发挥端粒的作用。
由萨克研究所(Salk Institute)的分子和细胞生物学实验室的教授Vicki Lundblad博士带领的生物研究小组发现一种可延长端粒的蛋白。这一新的发现在8月24日《Nature Structure and Molecular Biology》的在线版上。
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端粒是存在于真核生物线性染色体末端，由串联重复的短的dsDNA序列及其相关的蛋白所组成的DNA蛋白复合体。众所周知，真核DNA是线性DNA，复制时由于模板DNA起始端为RNA引物先占据，新生链随之延伸;引物RNA脱落后，其空缺处的模板DNA无法再度复制成双链。因此，每复制一次，末端DNA就缩短若干个端粒重复序列，即出现真核细胞分裂中的“末端复制问题”。当端粒缩短到一定程度时即引起细胞衰老，故端粒又称“细胞分裂计时器”。幸运的是，有端粒酶的存在，端粒酶是修复端粒的酶复合体，能延长端粒的长度，使细胞保持年轻。
尽管端粒酶的具体结构暂时不被人所知，Lundblad在芽酵母里发现三种Est蛋白与RNA的复合物：Est2和RNA在端粒重新构筑的过程中起催化作用，而Est1和Est3控制这一催化过程。但是，这两种蛋白是如何确保这一过程顺利完成的机制至今不明。
Lundblad实验室的研究小组早期的研究已经回答这一问题，Est1将端粒酶移动到端粒上，这一过程可确保酵母细胞持续地分裂。如果没有Est1，端粒酶不能结合到染色体的末端上，那么端粒就会逐渐变短。
在最近的研究中，Lundblad和共同第一作者博士后研究生Jaesung Lee以及研究生Edward Mandell将研究的焦点集中在Est3上，他们利用计算机软件预测Est3的三维立体结构。结果，他们发现与其他的端粒蛋白一样，Est3的结构也具有OB折叠的特征。对折叠的部位进行仔细的研究发现，折叠面上的一段特殊的氨基酸是Est3蛋白与端粒结合的必须序列。
可以参考：
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为了仔细研究这段氨基酸对端粒的作用，Lundblad实验室开始了艰苦的研究工作，他们将氨基酸逐个突变，并将突变的蛋白再植入酵母细胞里，观察酵母细胞端粒的变化情况和细胞的活力情况。
Lundblad研究小组详尽的研究结果揭开了端粒酶调控的机制：将端粒酶折叠区表明的氨基酸灭活会导致端粒变短，端粒酶严重的失去效力。
将Est3蛋白上的一组氨基酸序列灭活导致Est3失去与其他两个Est蛋白相互作用的能力。对氨基酸灭活不会影响端粒酶结构的完整性，但是会使Est3失去活性。寻找导致Est3失去活力的机理是未来研究的方向。
Lundblad说，随着科技的发展进步，科学家们已经可以对蛋白质的结构进行预测和分析了，这加快了的蛋白质功能的研究步伐，比如说，Est3，它的功能一直不被人们所知，但是有了蛋白结构分析技术就能对Est3的功能进行预测分析了。
将Est3的结构与其他蛋白对比带来令人意想不到的结果。研究小组发现，酵母细胞里的Est3蛋白与人类的端粒酶蛋白TPP1具有极高的相似性。但是，令研究小组惊讶的是，TPP1并不是端粒酶复合物的亚单位。TPP1的功能是保护端粒不受细胞里的酶的伤害，细胞里的有些酶会导致染色体被破坏，因此说，TPP1与酵母端粒酶的作用不一样。
在生物医学研究领域里，端粒酶活性的研究是当今的热点：某些老年化的疾病会导致端粒酶失效导致端粒缩短，细胞凋亡，而端粒酶如果过度活跃就可能导致细胞复制不受控制，这是引发癌症的部分原因。
研究端粒蛋白的共同结构为端粒功能的研究奠定了基础，比如说，端粒酶的OB折叠，可能不仅仅影响端粒酶的生物结构，还可能是影响信号通路的因子。
Lundblad最终的结论是，我们现在研究的是蛋白的折叠结构，在Est3和TPP1都可看到有折叠结构的出现，这一结构是端粒酶与端粒结合识别的关键位点。
原文摘要：
The Est3 protein associates with yeast telomerase through an OB-fold domain
The Ever shorter telomeres 3 (Est3) protein is a small regulatory subunit of yeast telomerase which is dispensable for enzyme catalysis but essential for telomere replication in vivo. Using structure prediction combined with in vivo characterization, we show here that Est3 consists of a predicted OB (oligosaccharide/oligonucleotide binding)-fold. We used mutagenesis of predicted surface residues to generate a functional map of one surface of Est3, identifying a site that mediates association with the telomerase complex. Unexpectedly, the predicted OB-fold of Est3 is structurally similar to the OB-fold of the human TPP1 protein, despite the fact that Est3 and TPP1, as components of telomerase and a telomere-capping complex, respectively, perform functionally distinct tasks at chromosome ends. Our analysis of Est3 may be instructive in generating comparable missense mutations on the surface of the OB-fold domain of TPP1.
本文到此讲解完毕了，希望对大家有帮助。
